Las enzimas son catalizadores biológicos.Casi todas son proteínas; ciertos tipos de RNA tienen función catalítica.
Las enzimas, como todo catalizador, reduce la energía de activación y estabiliza el estado de transición favoreciendo así la reacción:
No alteran el equilibrio, sólo la rapidez de reacción, que procede por un mecanismo diferente a la reacción no catalizad.a. Además, proveen una superficie especializada a la que se une el sustrato (reactante).
Algunas enzimas requieren de un componente no protéico (grupo prostético) para poder funcionar. Este otro componente se denomima cofactor o coenzima, que puede ser una molécula orgánica u organometálica, o un ion metálico (Zn2+, Mn2+, Cu2+, etc). La parte protéica se denomima apoenzima; la combinación de la proteína y el grupo prostético se conoce como holoenzima.
CLASIFICACION
La Unión Internacional dre Bioquímica (International Union of Biochemistry) ha establecido el sistema uniforme de clasificación de enzimas. Se basa en el tipo de reacción catalizada y el mecanismo de la misma.
Hay seis (6) tipos principales, cada uno dividido en subclases y sub-subclases. A cada enzima se le asigna un nombre en dos partes, su nombre sistémico, terminado en el sufijo -asa, y un número de clasificación de 4 digitos, cada dígito se refiere a una clase y subclase de reacción.
Por ejemplo, el número de clasificación 1.1.2.3 corresponde a una oxidorreductasa cuyo nombre oficial es L-lactato:NAD+ oxidorreductasa. (Su nombre común es deshidrogenasa de lactato).
Clasificación y Función:
Las enzimas se clasifican dentro de seis (6) categorías, identificadas por un número entre 1 y 6. Para cada categoría se específica la clase y el tipo de reacción catalizada:
(1) - Oxidorreductasas - Catalizan la transferencia de electrones, casi siempre en forma de iones hidruro (H:-) o átomos de hidrógeno (H.). Ejemplos son las deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas e hidroxilaxas.
(2) - Transferasas - Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra; por ejemplo, las cinasas transfieren el grupo fosforilo (-PO32-).
Otros grupos transferibles son: amino (-NH2); carboxilo (-COOH); carbonilo (C=O); metilo (-CH3); y acilo (R-C=O).
(3) - Hidrolasas - Catalizan la ruptura de ciertos enlaces por hidrólisis.
(4) - Liasas - Catalizan la formación de dobles enlaces por eliminación de grupos (H2O; CO2; NH3) o la adición de grupos a un doble enlace (saturación). Ejemplos son las descarboxilasas (CO2); deshidratasas (H2O) y desaminasas (NH3).
(5) - Isomerasas - Catalizan la transferencia de grupos dentro de una molécula (rearreglos intramoleculares) para dar formas isoméricas. Ejemplos: epimerasas, que catalizan la inversión de un carbono quiral y las mutasas, que catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
(6) - Ligasas - Catalizan la formación de enlaces C-C, C-S, C-O, y C-N por condensación acoplada con la ruptura (hidrólisis) de ATP, que suple la energía necesaria. Ejemplos: sintetasas; carboxilasas.
CINETICA
La espontaneidad de una reacción se determina por el cambio en la energía libre de Gibbs, 
G. La energía libre es la energía disponible para hacer trabajo útil, como por ejemplo, llevar a cabo una reacción química.
Para un proceso a temperatura y presión constante, el cambio en energía libre está relacionado con el cambio en entalpía (cambio en el contenido de calor) y el cambio en la entropía (o medida del desorden de un sistema) por la ecuación:
G = H - TS.
Si G es negatico (<0, exergónica), la reacción es espontánea en la dirección indicada (favorece productos)
Si G es positivo (>0, endergónica), la reacción es espontánea en la dirección contraria a la indicada (favorece reactantes).
Si G = 0 , la reacción está en equilibrio.
Tambien se puede relacionar el G a la constante de equilibrio (Keq) de una reacción:
G = -RTlnKeq.
Si Keq >1, G < 0 : reacción espontánea
Si Keq <1, G > 0 : reacción no-espontánea en la dirección indicada (espontánea en la dirección opuesta).
Una reacción espontánea no tiene que ser necesariamente rápida (la energía potencial de los enlaces covalentes se puede almacenar para una futura liberación y utilización). Si todo proceso espontáneo ocurriera rápidamente, la vida no sería posible.
La liberación de la energía química almacenada (energía potencial) se consigue por la aceleración de la tasa (rate) o grado de rapidez de reacciones espontáneas. Esta es una de las funciones vitales de las enzimas.
La cinética enzimática permite obtener información sobre:
-la rapidez de la reacción enzimática
-la afinidad de la enzima por el sustrato o inhibidores
-el mecanismo de reacción